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在最新的研究中，韩国科学家团队通过融合多种分析技术，深入探索阿尔茨海默病关键蛋白tau和β淀粉样蛋白（Aβ）之间的相互作用。这一研究彰显了tau-Aβ相互作用在疾病病理发展中的重要性，研究结果已在《Nature Chemical Biology》期刊发表。
据统计，全球大约有5000万人罹患痴呆症，其中阿尔茨海默病占据了70%以上的比例。这种神经退行性疾病长久以来困扰着医药界，而此次研究首次在分子层面揭示了tau和Aβ的直接相互作用机制，可能通过影响其毒性来调节疾病进程。
韩国科学技术院的Mi Hee Lim教授带领的团队，联手多个科研机构，证实了阿尔茨海默病的两个关键蛋白之间的直接作用。研究中显示，tau蛋白的微管结合域与Aβ之间的相互作用能够改变Aβ的聚集路径，从而降低其对细胞的毒性。
阿尔茨海默病的病理特征在于，tau蛋白会形成“神经原纤维缠结物”，而Aβ则形成“淀粉样斑块”。尽管这两类病理结构在生理上表现为不同的位置分离，但研究已指向它们的共同作作用。此前对于它们在分子水平上的直接相互作用如何影响疾病发展亦始终未有明确结果。
研究进一步揭示，tau蛋白在神经元内与微管结构的结合区域，尤其是那些重复区域如K18、R2和R3，能够与Aβ结合形成“异源复合物”。这一过程使得Aβ聚集成毒性较低的形态，而非通常的高毒性刚性纤维状聚集体。值得一提的是，这一相互作用不仅延缓了病理聚集的成核阶段，还改变了Aβ聚集的速度和结构，使其在脑内外引发的毒性显著减轻。
为实现这一发现，研究团队利用了光谱学、质谱分析、等温滴定量热法及核磁共振技术，并结合了细胞毒性检测，系统分析了tau-Aβ相互作用的多重特性。他们发现在tau的微管结合重复区域，亲水性和疏水性特征的微妙平衡对于其与Aβ的结合至关重要。
韩国基础科学研究院的Young-Ho Lee博士指出，此项研究为解释由神经退行性疾病引起的痴呆症提供了新的视角。通过探究分子间的相互作用和蛋白质聚集的跨学科方法，这项研究可能帮助揭示阿尔茨海默病与其他疾病之间的潜在联系。
Lim教授认为，通过深入理解tau蛋白特定区域对Aβ的调控作用，该研究为阿尔茨海默病的治疗提供了新的可能性。这不仅为神经退行性脑部疾病的研究提供了新的突破，也为相关药物开发指明了方向。
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